b733e4
Проверьте знания по химии бесплатно
Узнать бесплатно

Химический состав белков

Химический состав белков
112.8K

Белки — основной строительный материал клеток, они составляют 15–20% общей массы человека. Так что разобраться в значении белков для организма человека важно не только ради экзамена по химии, но и для того, чтобы лучше понимать, как мы устроены, правильно питаться и быть здоровым.

Белки - это биомолекулы, состоящие из аминокислот, соединённых пептидными связями. Основные незаменимые аминокислоты:

  • изолейцин
  • лейцин
  • лизин
  • метионин
  • фенилаланин
  • треонин
  • триптофан
  • валин
  • гистидин

Пример: гемоглобин состоит из нескольких цепочек аминокислот, которые создают его структуру.

Что такое белок. Химический состав и образование белков

Белки — это высокомолекулярные органические соединения, которые состоят из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидной связью. Важно уточнить, что в состав белков входит только 20 альфа-аминокислот, тогда как всего ученым известно около 500 аминокислот. Общая формула белков выглядит следующим образом:

Общая формула белков

Греческая приставка «альфа-» в названиях альфа-аминокислот взялась из систематической номенклатуры. По ее правилам, следующий после карбоксильной группы углерод получает название первой буквы греческого алфавита — альфа, затем идет буква бета и так далее. В названии аминокислоты указывается греческая буква того углерода, у которого есть заместитель, в данном случае — аминогруппа.

Рассмотрим пример образования молекулы белка. Для этого познакомимся сначала с представителем альфа-аминокислот — альфа-аминопропановой кислотой.

Альфа-аминопропановая кислота

Рассматривая строение молекулы, можно увидеть две конкурирующие по свойствам группы: карбоксильную, которая отвечает за кислотные свойства, и аминогруппу, которая отвечает за оснóвные свойства. Две молекулы аминокислот и более могут вступать в реакцию между собой, реагируя по разным функциональным группам. Именно таким образом получается пептид:

Образование пептида

Соединение, которое образуется в результате взаимодействия двух аминокислот, называется дипептидом. Благодаря наличию двух свободных функциональных групп (карбоксильной и аминогруппы) дипептид может взаимодействовать с другими аминокислотами, увеличивая свое строение и превращаясь в полипептид.

Аминокислоты и их значение для человеческого организма

Говоря об аминокислотах, важно рассмотреть понятие незаменимости. Основной критерий определения биологической ценности аминокислоты — это способность поддерживать рост человека, что, в свою очередь, связано с синтезом белка в живом организме.

Незаменимые аминокислоты — это такие кислоты, которые либо не синтезируются в организме, либо синтезируются со скоростью, недостаточной для обмена веществ и образования новых клеток и тканей.

Если исключить из рациона хотя бы одну из незаменимых аминокислот, это повлечет за собой задержку роста и снижение массы тела растущего организма.

К незаменимым аминокислотам относятся валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин.

Заменимые аминокислоты — это те, которые организм может синтезировать самостоятельно или получить с продуктами питания. К ним относятся:

аланин глицин серин
аргинин глютамин таурин
аспарагин инозитол тирозин
аспартат орнитин цистеин
гистидин пролин цитруллин

Давайте рассмотрим основные функции некоторых аминокислот в организме человека, чтобы лучше понять их значение:

  • аспартат используется для процессов регенерации;

  • гистидин необходим маленьким детям, у которых недостаточен эндогенный синтез;

  • глютамин нужен для регенерационных процессов, важный энергетический субстрат в критических состояниях;

  • таурин нужен новорожденным, у которых недостаточен эндогенный синтез, а также больным в критических состояниях. Дефицит таурина возникает при недостатке метионина и цистеина;

  • тирозин необходим маленьким детям, у которых недостаточен эндогенный синтез. При нарушении функции почек снижено образование тирозина из фенилаланина;

  • цистеин необходим маленьким детям, у которых недостаточен эндогенный синтез. Дефицит цистеина возникает при недостаточном содержании метионина в питании. Необходим при нарушениях функции печени, а также больным в критических состояниях.

Получи больше пользы от Skysmart:

Пептиды

Вернемся к продукту синтеза двух аминокислот — пептиду — и дадим ему определение.

Пептид — это продукт конденсации двух аминокислот или более, соединенных пептидной связью.

Пептид и белок — это одно и то же? Между ними действительно есть сходство, но есть и различия:

  1. Основные различия — это структура и размер. Белки значительно больше пептидов. Пептиды состоят из 2–50 аминокислот, а белки — из более чем 50 аминокислот.

  2. Пептиды менее строго определены в структуре, в то время как белки могут принимать сложные конформации.

  3. Пептиды делятся на олигопептиды и полипептиды, а белок состоит из нескольких полипептидов.

Основополагающая роль белков в клеточной структуре и метаболизме обусловлена их химическим составом и многообразием структурных форм. Подробнее об этом — в нашей статье «Функции белка».

Какие бывают белки

По строению

Строение белков - это линейные цепи, состоящие из аминокислот, соединённых пептидными связями. Белки имеют четыре уровня организации:

  • первичную (последовательность аминокислот)
  • вторичную (α-спирали и β-листы)
  • третичную (трёхмерная структура)
  • четвертичную (многомерные комплексы)

Примеры: гемоглобин, коллаген, инсулин.

По строению белки делятся на простые (протеины) и сложные (протеиды):

  • составными частями простых белков являются в большинстве 20 различных остатков α–аминокислот;

  • сложные белки могут содержать ионы металлов или образовывать комплексные соединения с углеводами, липидами и др.

По форме молекулы

По форме молекулы белки подразделяются на глобулярные и фибриллярные:

  • форма молекулы глобулярных белков — глобула (сфера или эллипс). Например, альбумин (яичный белок), казеин (молочный белок). Такие белки растворимы в воде;

  • форма молекулы фибриллярных белков — фибрилла (нити или волокна). Например, кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (мускулы, сухожилия). Эти белки в воде не растворяются.

По аминокислотному составу

Как мы уже знаем, существуют незаменимые аминокислоты. Так вот, исходя из их наличия, белки бывают либо полноценные, либо неполноценные:

  • к полноценным относятся белки животного происхождения, также полноценные белки содержат некоторые растения: картофель, бобовые и другие;

  • к неполноценным относятся желатин и белки преимущественно растительного происхождения.

По растворимости

Растворимость белков зависит от их структуры, величины рН, солевого состава раствора, температуры и определяется природой тех групп, которые находятся на поверхности белковой молекулы.

Так, существуют белки (глобулины), которые растворяются только в растворах солей и не растворяются в чистой воде, а противоположные им альбумины хорошо растворимы в чистой воде.

К нерастворимым белкам относятся кератин (волосы, ногти, перья), коллаген (сухожилия), фиброин (шелк, паутина).

Чтобы запомнить классификацию белков было проще, показали ее на картинке:

Классификация белков

Структура белков

После того как мы рассмотрели все производные белков, пора переходить к структуре белков.

Структуры белка

Как видно из рисунка, белки имеют 4 структуры: первичную, вторичную, третичную и четвертичную. Рассмотрим каждую чуть более подробно.

    ПЕРВИЧНАЯ СТРУКТУРА БЕЛКА – это линейная последовательность аминокислот, соединённых пептидными связями в полипептидной цепи. Примеры:

    • Инсулин - 51 аминокислотный остаток
    • Соматотропин - 191 аминокислотный остаток
  1. Первичная структура белка — это простейший вид белковой структуры. Представляет собой последовательность аминокислот в полипептидной цепи. Последовательность аминокислот в белке определяется ДНК, а именно геном, кодирующим этот белок. Изменение всего лишь одной аминокислоты влечет за собой последствия: например, если вместо глутаминовой кислоты в молекуле гемоглобина находится валин, то у человека образуется серповидноклеточная анемия. При замене глутаминовой кислоты на валин клетки гемоглобина вытягиваются и принимают форму месяца или серпа.

    Последствия серповидноклеточной анемии

  2. Вторичная структура — пространственная структура, которая образуется в результате взаимодействия функциональных групп пептидного остова (полипептидная цепь без атомов R-групп). Самые распространенные формы вторичной структуры — это α-спираль и β-лист. Обе структуры удерживают форму благодаря водородным связям между кислородом карбонильной группы одной аминокислоты и водородом аминогруппы другой аминокислоты.

  3. Третичная структура — это пространственное строение всей молекулы белка, состоящей из единственной цепи. Эта структура обусловлена взаимодействиями между R-группами аминокислот, которые входят в состав белка. Среди взаимодействий между R-группами, формирующими третичную структуру, встречаются водородные, ионные и диполь-дипольные связи, а также дисперсионные силы.

  4. Четвертичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.

Подробнее об основных функциях белков и их химических свойствах можно узнать из другой нашей статьи. А чтобы убедиться, что вы запомнили характеристику белков, их строение, структуру и функции, приходите на онлайн-курсы химии в школу Skysmart. Здесь вас ждут интересные факты из мира химии, интерактивные задания и опытные преподаватели, которые всегда помогут и поддержат.

Комментарии

Бесплатный вебинар
Бесплатный вебинар
Бесплатный вебинар
Проверьте знания по химии бесплатно
  • Оставьте заявку на бесплатное тестирование
  • Приходите на тестирование вместе с ребёнком
  • Получите оценку знаний и конкретные шаги, чтобы прокачать их
Шаг 1 из 2
Шаг 1 из 2
Шаг 2 из 2